如何理解組氨酸在蛋白質結構和功能中的生物學作用??

時間 2021-06-09 00:54:38

1樓:碳醯氯

大致有這麼幾點:

pKR接近7:在酶活性中心用作效率很高的質子供體/受體,行使廣義酸鹼催化.很經典的例子有絲氨酸蛋白酶和核糖核酸酶A.

當然蛋白質氨基酸中能作為質子供體和受體的有很多,但有的氨基酸扔了質子就不大會撿回來(如Asp,Glu),有的拿了質子就捨不得扔掉(Lys,Arg),只有pK(R)約為6點幾的組氨酸最靈活.

咪唑氮有孤對電子:作為配體,與金屬離子配位.如肌紅蛋白和血紅蛋白中的Fe2+就和蛋白質中的近端組氨酸形成了配位鍵.

側鏈基團親核性:可以發生磷酸化修飾。磷酸化反應涉及到親核基團對ATP上乙個磷原子作親核進攻,所以能發生此類修飾的氨基酸側鏈必含有親核基團,而咪唑基符合要求。

這一性質也讓組氨酸有時候會行使共價催化機制,如糖酵解中的磷酸甘油酸變位酶,以及三羧酸迴圈中的琥珀醯-CoA合成酶/琥珀酸硫激酶.

組氨酸磷酸化有時也涉及訊號轉導…這一塊不了解.

磷酸甘油酸變位酶(PGM)使用共價催化機制

去吃飯,先佔坑。

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