1樓：王璟
價態在這裡並沒有太大意義
畢竟配位之後，鐵離子的半徑都變了
咋說得清楚氧化了還是沒氧化？
說氧化了，可以說氧化可逆
說沒氧化，也很有道理，畢竟配體造成半徑改變也很正常
2樓：培豪
第乙個問題：根據能斯特方程，由於配位作用游離Fe2+的濃度降低，使得鐵離子到亞鐵離子的電極電勢公升高，不易被氧氣氧化
第二個問題：http://
1.CO
是C配位，C的電負性比O低好多，且原子半徑小，電子雲密度大，所以比氧氣更易給出孤對電子，更何況CO中C還要接受來自O的配位電子對，使得C更富電子2.亞鐵離子的d軌道中含有電子，形成Fe-C-Sigma配位鍵（已經很強了）後，d軌道中的電子還會反饋到CO的空的Pi反鍵軌道中去，即形成d-Pi反饋鍵，從而又加強了CO和亞鐵離子的配位作用，所以CO比O2和血紅蛋白容易結合得多。
3樓：
是氧合而不是氧化。即 @i0nium 提到的不是「化合」，而是「配合」。
每個Hb（血紅蛋白）分子由1個珠蛋白和4個血紅素，對血紅蛋白的整體結構就不做搬運了，其中運輸氧的關鍵是血紅素又稱亞鐵原卟啉，是下面這個大萌物。
如圖，根據原子軌道理論，二價鐵會形成六個配位鍵，其中四個被上圖卟啉環中的吡咯基上的氮（N） 佔著，還有兩個，乙個被組氨酸殘基的氮佔著，另乙個用來與氧分子配位（如下）。那麼血紅蛋白是如何運輸氧氣的呢？
組氨酸殘基圖（b)中的卟啉環氧氣
（連線著多肽鏈曲折纏繞形成亞基）
該構造厲害之處在於卟啉環的孔徑大小正好符合二價鐵離子，可以把氧分子卡住，而此時輔以結合力相對較弱的配位鍵簡直要吊炸天！首先因為配位鍵結合力度較弱，所以解離和結合的難度相對就小，當二價鐵與氧氣配合後，氧的另一端由於可以形成氫鍵會對Hb的四級結構形成影響（四級結構就是多肽鏈亞基通過非共價鍵而形成大分子體系），因為是非共價鍵結合，當血液環境中CO2和H+的濃度發生改變時，也會對Hb的四級結構產生影響。四級結構發生改變帶來的的乙個影響是未配位的二價鐵離子與氧氣的的接觸機會發生改變，即Hb再結合氧氣的難度改變，產生協同效應，氧氣逐個脫離，逐個增加；另一方面 （高潮來了）：
當血紅蛋白需要脫去氧氣時，四級結構的改變牽拉組氨酸殘基，然後牽拉帶動二價鐵，而鐵與氮配位能力要大於氧的，而此時氧氣確無法穿過卟啉環，便被卡了下來，如此氧氣便脫去。
試著想象上圖從右向左拽的動態過程。
而換成一氧化碳就悲劇了。一氧化碳與二價鐵離子的結合能力要比氮，氧強太多，其中其極性是一大因素，一旦結合很難脫去。影響了上述過程。
另外，從血紅蛋白一級結構（氨基酸殘基的排列）特點來看，大部分氨基酸是可變的，在Hb內部的氨基酸變異非常大，但一般都是從一種疏水氨基酸變為另一種疏水氨基酸。這樣為血紅素提供乙個疏水的微環境，可以防止Fe2+與水接觸氧化為Fe3+而喪失與氧結合的功能。
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